Уровень амилазы в крови и мочи способы измерения фермента

Норма амилазы в моче, отклонение фермента и возможные заболевания

Амилаза – это фермент, активно участвующий в процессе пищеварения и отвечающий за расщепление некоторых питательных веществ. Под его влиянием сложные углеводы, такие как крахмал или гликоген, распадаются до состояния легко усваиваемой кишечником глюкозы.

Также известное как диастаза, в человеческом теле упомянутое вещество генерируется, в основном, слюнными и поджелудочной железами (слюнный и панкреатический изофермент соответственно), хотя в его выработке участвуют и некоторые другие внутренние органы. Именно по повышенному содержанию амилазы в моче и крови можно судить о наличии у человека некоторых опасных заболеваний.

Диагностика амилазы в моче: подготовка и процедура

Амилаза – это один из главных ферментов поджелудочной железы, который входит в состав панкреатического сока

Обычно для определения уровня амилазы проводят анализ мочи. Исследование же крови назначается редко и, как правило, лишь в тех случаях, когда первичный осмотр пациента не дал однозначного результата. Как же собирают биоматериал для анализа?

Как и в прочих случаях, мочу для исследования пациент обязан будет доставить в лабораторию сам. В связи с тем, что уровень амилазы в организме может значительно колебаться даже в рамках одного дня, биоматериал для анализа рекомендуют собирать в течение всех суток. Как это делается:

  • Для сбора мочи готовят стерильную емкость. Проще всего будет приобрести специальный стаканчик в ближайшей аптеке. Если такой возможности нет – берут обычную стеклянную баночку с плотно закручивающейся крышкой и стерилизуют ее кипятком.
  • Сбор биоматериала рекомендуется начинать с самого утра. При этом первую после сна «порцию» мочи, как правило, пропускают. Всю остальную жидкость, выделяемую организмом в течение суток, аккуратно собирают в одну заранее подготовленную емкость. Чтобы анализ оказался наиболее достоверным, перед каждым походом в туалет пациенту следует тщательно подмываться.

Суточная норма содержащейся в моче амилазы составляет примерно 1-17 Ед/ч. При отклонении этого значения в большую или меньшую сторону, врач диагностирует те или иные нарушения. Важно понимать, что измерения уровня амилазы в моче или крови является далеко не заключительным этапом обследования. При выявлении тех или иных проблем пациенту предстоит пройти еще не один осмотр и сдать множество других анализов.

Нередко случается и так, что уровень амилазы в крови и моче обследуемого находится в пределах нормы, однако определенные жалобы на самочувствие у пациента, все же, имеются.

Такое бывает, если то или иное заболевание органов ЖКТ еще только начинает развиваться. Важно понимать, что нормальные анализы – это не повод для врача отказывать больному в медицинской помощи. Поэтому, оказавшись в подобной ситуации, не стесняйтесь требовать у обследовавшего вас специалиста назначение на повторные анализы для постановки точного диагноза.

Расшифровка: норма и причины отклонения

Отклонение от нормы фермента – признак опасного заболевания пищеварительной системы

В норме амилаза не покидает пределов пищеварительного тракта и выводится из организма исключительно с мочой. Поэтому обнаружение этого фермента в крови является очень плохим знаком. Чаще всего, это значит, что который-то из органов ЖКТ поврежден и оттуда происходит «утечка» вещества.

Как правило, данный процесс сопровождается повышением уровня фермента и в моче. Такая реакция обусловлена тем, что отвечающие за вывод из организма отработанной мочевины почки начинают получать чрезмерно большое количество амилазы в процессе кровоснабжения.

От 1 до 17 Ед/ч — это показатель нормы содержания амилазы в суточной моче.

В частности, резким повышением уровня диастазы в моче характеризуются следующие затрагивающие органы ЖКТ заболевания:

  • Острый панкреатит. Это заболевание поджелудочной железы, влекущее за собой воспаление данного органа с последующим отмиранием составляющих его клеток. Приступ панкреатита характеризуется резкой, отдающей в спину, болью в животе, повышением температуры и, иногда, тошнотой или рвотой. Повышение уровня амилазы в крови и в моче обычно можно наблюдать уже спустя 2 часа после очередного обострения. При этом через 3-4 дня количество ферментов, как правило, приходит в норму.
  • Хронический панкреатит. Как уже ясно из названия, это – вялотекущая форма заболевания, упомянутого в предыдущем пункте списка. При таком диагнозе периоды обострений уже описанных симптомов могут чередоваться с длительными ремиссиями.
  • Посторонние образования (камни или опухоли) в протоке поджелудочной железы. Любые препятствия, мешающие оттоку амилазы, могут вызвать «утечку» фермента в кровь, что, закономерно, отразится на результатах анализов.
  • Эпидемический паротит («свинка»). Данное заболевание имеет вирусное происхождение и поражает слюнные железы, повреждая их и провоцируя выброс в кровь амилазы. Обычно «свинкой» болеют маленькие дети, взрослых же этот недуг поражает крайне редко. Эпидемический паротит легко узнать по характерным симптомам – повышенной температуре, постоянной сухости по рту, симметричному отеку околоушного пространства и специфическим болевым ощущениям в той же области, проявляющимся, как правило, в процессе разговора или приема пищи.
  • Острый перитонит. Вызванное перфорацией, или прободением, одного из органов ЖКТ (желудка, кишечника, аппендикса и т.п.), это заболевание есть не что иное, как воспалительный процесс, протекающий в брюшной полости. В качестве клинических симптомов данного недуга обычно выступают высокая температура, общая слабость, постоянная тошнота и периодическая рвота, а также специфического характера боли в животе, усиливающиеся при пальпации или надавливании.

Больше информации о панкреатите можно узнать из видео:

Амилаза

α‑Амилаза (диастаза, 1,4‑a‑D‑глюкангидролаза, КФ 3.2.1.1.) катализирует гидролиз α‑1,4‑глюкозидных связей крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов до мальтозы, декстринов и других полимеров. Молекулярная масса фермента около 48000 Д. В состав молекулы входит атом кальция, который не только активирует фермент, но и защищает его от действия протеиназ, активность амилазы возрастает при влиянии ионов хлора. В крови она представлена двумя изоферментами: панкреатическим — P‑тип и слюнным — S‑тип, каждый из которых делится на несколько фракций. Изофермент S‑типа составляет в целом 45‑70% (в среднем 57%), остальное приходится на долю P‑типа. Оба изофермента имеют почти идентичные каталитические и иммунологические свойства, незначительно отличаются по электрофоретической подвижности, но хорошо разделяются при гель‑фильтрации на ДЭАЭ‑сефадексе. Существует также макроамилаза, которая не выделяется почками, но может встречаться в сыворотке крови в норме (около 1 % здоровых людей) и патологии (2,5 %).

Высокая активность амилазы наблюдается в околоушной и поджелудочной железах. Вместе с тем, ее активность, хотя и намного ниже, обнаруживается в толстом и тонком кишечнике, скелетных мышцах, печени, почках, легких, фаллопиевых трубах, жировой ткани. В крови фермент связан как с белками плазмы крови, так и с форменными элементами. Активность фермента одинакова у мужчин и у женщин и не зависит от характера принимаемой пищи и времени суток.

Существующие методы изучения активности a‑амилазы в биологических жидкостях делятся на две большие группы:

1. Сахарифицирующие (редуктометрические), основанные на исследовании образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы.

2. Амилокластические , базирующиеся на определении остатка нерасщепленного крахмала:

  • по степени интенсивности его реакции с йодом. Эти методы более чувствительны и специфичны, но точность их во многом зависит от качества крахмала и оптимизации условий определения.
  • по вязкости суспензии крахмала, не отличаются высокой точностью и сейчас не применяются.

3. Методы с применением хромогенных субстратов –– основаны на использовании комплексов субстрат‑краситель, которые под действием α‑амилазы распадаются с образованием водорастворимого красителя.

4. Методы, основанные на сопряженных ферментативных реакциях :

Крахмал + Н2О Мальтоза + Мальтотриоза + Декстрин

Мальтоза + Н2О 2 Глюкоза

Глюкоза + АТФ Глюкозо‑6‑Ф + АТФ

Глюкозо‑6‑Ф+НАДФ Глюконат‑6‑Ф + НАДФН

Активность фермента устанавливается по скорости накопления НАДФН.

В качестве унифицированных утверждены два амилокластических метода: Каравея (со стойким крахмальным субстратом) и Смита‑Роэ.

Определение активности амилазы с окрашенным
субстратом по набору фирмы «Lachema»

Принцип

α‑Амилаза катализирует гидролиз нерастворимого цветного крахмального субстрата с образованием синего, растворимого в воде красителя. Количество освобожденного красителя пропорционально каталитической активности фермента.

Нормальные величины

Сыворотка указанный метод 2,3‑5,8 мккат/л
по Каравею 12‑32 мг/с·л
по Смиту‑Рое 4,4‑8,3 мг/с·л
У новорожденных значения активности ниже в 2‑5 раз.
Моча указанный метод 16,6‑33,3 мккат/л
по Каравею или Смиту‑Рое Завышение результатов наблюдается при стрессовых состояниях, при сокращении сфинктера Одди под воздействием, например, наркотических анальгетиков, сниженные результаты получаются при использовании оксалата и цитрата.

Клинико‑диагностическое значение

Повышение активности фермента происходит главным образом при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и моче возрастает в 10‑30 раз. Гиперамилаземия наступает в начале заболевания, достигает максимума к 12‑24 ч, затем снижается и приходит к норме на 2‑6 день. Однако при тотальном панкреонекрозе может не отмечаться повышение активности амилазы. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, диабетическом кетоацидозе, некоторых опухолях легких и яичников, поражении слюнных желез. Выявление повышенного количества изоферментов P‑ или S‑типа не патогномонично для какого‑либо заболевания.

Низкие уровни фермента в сыворотке крови не имеют существенного значения.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector