Уровень амилазы в крови и мочи способы измерения фермента
Норма амилазы в моче, отклонение фермента и возможные заболевания
Амилаза – это фермент, активно участвующий в процессе пищеварения и отвечающий за расщепление некоторых питательных веществ. Под его влиянием сложные углеводы, такие как крахмал или гликоген, распадаются до состояния легко усваиваемой кишечником глюкозы.
Также известное как диастаза, в человеческом теле упомянутое вещество генерируется, в основном, слюнными и поджелудочной железами (слюнный и панкреатический изофермент соответственно), хотя в его выработке участвуют и некоторые другие внутренние органы. Именно по повышенному содержанию амилазы в моче и крови можно судить о наличии у человека некоторых опасных заболеваний.
Диагностика амилазы в моче: подготовка и процедура
Амилаза – это один из главных ферментов поджелудочной железы, который входит в состав панкреатического сока
Обычно для определения уровня амилазы проводят анализ мочи. Исследование же крови назначается редко и, как правило, лишь в тех случаях, когда первичный осмотр пациента не дал однозначного результата. Как же собирают биоматериал для анализа?
Как и в прочих случаях, мочу для исследования пациент обязан будет доставить в лабораторию сам. В связи с тем, что уровень амилазы в организме может значительно колебаться даже в рамках одного дня, биоматериал для анализа рекомендуют собирать в течение всех суток. Как это делается:
- Для сбора мочи готовят стерильную емкость. Проще всего будет приобрести специальный стаканчик в ближайшей аптеке. Если такой возможности нет – берут обычную стеклянную баночку с плотно закручивающейся крышкой и стерилизуют ее кипятком.
- Сбор биоматериала рекомендуется начинать с самого утра. При этом первую после сна «порцию» мочи, как правило, пропускают. Всю остальную жидкость, выделяемую организмом в течение суток, аккуратно собирают в одну заранее подготовленную емкость. Чтобы анализ оказался наиболее достоверным, перед каждым походом в туалет пациенту следует тщательно подмываться.
Суточная норма содержащейся в моче амилазы составляет примерно 1-17 Ед/ч. При отклонении этого значения в большую или меньшую сторону, врач диагностирует те или иные нарушения. Важно понимать, что измерения уровня амилазы в моче или крови является далеко не заключительным этапом обследования. При выявлении тех или иных проблем пациенту предстоит пройти еще не один осмотр и сдать множество других анализов.
Нередко случается и так, что уровень амилазы в крови и моче обследуемого находится в пределах нормы, однако определенные жалобы на самочувствие у пациента, все же, имеются.
Такое бывает, если то или иное заболевание органов ЖКТ еще только начинает развиваться. Важно понимать, что нормальные анализы – это не повод для врача отказывать больному в медицинской помощи. Поэтому, оказавшись в подобной ситуации, не стесняйтесь требовать у обследовавшего вас специалиста назначение на повторные анализы для постановки точного диагноза.
Расшифровка: норма и причины отклонения
Отклонение от нормы фермента – признак опасного заболевания пищеварительной системы
В норме амилаза не покидает пределов пищеварительного тракта и выводится из организма исключительно с мочой. Поэтому обнаружение этого фермента в крови является очень плохим знаком. Чаще всего, это значит, что который-то из органов ЖКТ поврежден и оттуда происходит «утечка» вещества.
Как правило, данный процесс сопровождается повышением уровня фермента и в моче. Такая реакция обусловлена тем, что отвечающие за вывод из организма отработанной мочевины почки начинают получать чрезмерно большое количество амилазы в процессе кровоснабжения.
От 1 до 17 Ед/ч — это показатель нормы содержания амилазы в суточной моче.
В частности, резким повышением уровня диастазы в моче характеризуются следующие затрагивающие органы ЖКТ заболевания:
- Острый панкреатит. Это заболевание поджелудочной железы, влекущее за собой воспаление данного органа с последующим отмиранием составляющих его клеток. Приступ панкреатита характеризуется резкой, отдающей в спину, болью в животе, повышением температуры и, иногда, тошнотой или рвотой. Повышение уровня амилазы в крови и в моче обычно можно наблюдать уже спустя 2 часа после очередного обострения. При этом через 3-4 дня количество ферментов, как правило, приходит в норму.
- Хронический панкреатит. Как уже ясно из названия, это – вялотекущая форма заболевания, упомянутого в предыдущем пункте списка. При таком диагнозе периоды обострений уже описанных симптомов могут чередоваться с длительными ремиссиями.
- Посторонние образования (камни или опухоли) в протоке поджелудочной железы. Любые препятствия, мешающие оттоку амилазы, могут вызвать «утечку» фермента в кровь, что, закономерно, отразится на результатах анализов.
- Эпидемический паротит («свинка»). Данное заболевание имеет вирусное происхождение и поражает слюнные железы, повреждая их и провоцируя выброс в кровь амилазы. Обычно «свинкой» болеют маленькие дети, взрослых же этот недуг поражает крайне редко. Эпидемический паротит легко узнать по характерным симптомам – повышенной температуре, постоянной сухости по рту, симметричному отеку околоушного пространства и специфическим болевым ощущениям в той же области, проявляющимся, как правило, в процессе разговора или приема пищи.
- Острый перитонит. Вызванное перфорацией, или прободением, одного из органов ЖКТ (желудка, кишечника, аппендикса и т.п.), это заболевание есть не что иное, как воспалительный процесс, протекающий в брюшной полости. В качестве клинических симптомов данного недуга обычно выступают высокая температура, общая слабость, постоянная тошнота и периодическая рвота, а также специфического характера боли в животе, усиливающиеся при пальпации или надавливании.
Больше информации о панкреатите можно узнать из видео:
К слову, о деторождении: даже если вынашивающая ребенка женщина не имеет никаких жалоб относительно своего самочувствия, за уровнем амилазы в ее организме внимательно следят.
Соответствующий анализ назначается пациентке во время постановки на учет в женскую консультацию, а также на 28-ой и 34-ой неделях беременности.
Делается это для того, чтобы исключить риск поражения плода при том или ином заболевании поджелудочной железы или печени и определить оптимальную тактику ведения родов в том случае, если проблемы, все же, обнаружатся.
Для анализа уровня амилазы в организме будущей матери обычно используют метод забора крови. При нормальном течении беременности количество данного фермента может варьироваться от 100 до 110 Ед/ч. Если же уровень амилазы «зашкаливает», медики, обычно, подозревают острый панкреатит или печеночную недостаточность. Оба этих диагноза могут служить показаниями для немедленного прерывания беременности, поэтому беременной женщине следует очень ответственно относиться к необходимости сдавать анализы на ферменты.
Количественное определение активности амилазы мочи по Вольгемуту
Количественное определение активности амилазы мочи по Вольгемуту
ПРИНЦИП МЕТОДА: Определение активности амилазы в биологических жидкостях (моча, ликвор, слюна, сыворотка крови) основано на определении минимальной активности (количества) фермента, катализирующего в стандартных условиях гидролиз добавленного крахмала. Амилазная активность мочи выражается количеством мл крахмала, которое расщепляется ферментом, содержащимся в 1 мл неразведенной мочи, при температуре 45ºC за 15 минут.
Расчет: Предположим, что полный гидролиз крахмала произошел в первых 4-х пробирках. В четвертой пробирке (где разведение мочи 1:16), 1/16 мл мочи гидролизует 2 мл 0,1% крахмала, значит 1 мл неразведенной мочи расщепит 32 мл 0,1% крахмала. Следовательно, активность амилазы мочи равна 32 единицы. В норме активность амилазы мочи равна 16-64 единицы.
Клинико-диагностическое значение.
Определение активности амилазы мочи и сыворотки крови широко используется в клинической практике для диагностики заболеваний поджелудочной железы. При острых панкреатитах амилазная активность мочи и сыворотки крови увеличивается в десятки раз, особенно в первые сутки заболевания, а затем постепенно возвращается к норме. При почечной недостаточности амилаза в моче отсутствует. В детском возрасте увеличение активности амилазы наблюдается при эндемическом паротите, что указывает на одновременное поражение поджелудочной железы вирусом паротита.
Определение концентрации глюкозы в слюне энзиматическим(А) и колориметрическим(Б) методом
окисление глюкозы до глюкуроновой кислоты с помощью фермента глюкозооксидазы и образовании в ходе реакции перекиси водорода.Перекись+субстрат+фер-т пероксидаза= окрашенный продукт.
С(оп.)= Е(оп.)/ Е(ст.) х С (ст.) С(ст.)=5, 55 ммоль/л Е(ст.)=0,156 ммоль/л
Гл +о-толуидин = синезелен.окр-е, интренсивность кот. Прямо пропроц. Конц-ии Гл и определяется в фотоколориметре.
Формула расчета та же
Уменьшение конц-ии Гл-поражениея паренхимы печени, нар-е ферм.акт-ти при распаде гликогена, гипофункция щитовидной, надпочечников, гипофиза, передозировка инсулина у больных сах. Диабетом, нар-я всас-я углеводов, при потерях крови.
Норма: 3 3-5, 5 ммоль/л
Эмульгирование жира
ПРИНЦИП МЕТОДА: Эмульгирование жира различными амфифильными веществами происходит благодаря их адсорбции на границе раздела двух фаз — гидрофобной и гидрофильной.
В эмульсиях может происходить два явления – коагуляция и коалесценция.
Коагуляция – объединение частиц дисперсной фазы в агрегаты вследствие сцепления (адгезия) частиц при их соударении.
Соударения происходят в результате броуновского движения, а также седиментации, перемещения частиц в электрическом поле.
Характерные признаки коагуляции: увеличение мутности, появление хлопьевидных образований – флоккул, расслоение исходно устойчивой к седиментации системы с выделением дисперсной фазы в виде коагулянта.
Коалесценция – слияние капель жидкости внутри другой жидкости. В результате коалесценции происходит уменьшение степени дисперсности эмульсий, пен, аэрозолей вплоть до их расслоения на две фазы (жидкость – жидкость или жидкость – газ). Коалесценция происходит в результате флуктуции порыва пленок подвижной среды, разделяющих жидкие и газообразные частицы, что является причиной широкого разброса в значениях времени пленок, характеризующего устойчивость частиц коалесценции.
В результате коагуляции происходит слипание жировых частиц. При размешивании соединившиеся частицы легко разъединяются дисперсионной средой с восстановлением эмульсии, поэтому коагуляция не вызывает разрушения эмульсий с выделением исходных фаз.
При коалесценции капелек, наступающей при разрушении адсорбционных слоев, эмульсии необратимо разрушаются.
Роль эмульгаторов при образовании эмульсий в основном сводится к следующему: они способствуют снижению межфазной энергии и предохраняют диспергированные капельки при их сближении от слияния.
Анализ желудочного сока
Sin a
n =¾¾¾¾,
Sin b
который в сыворотке крови обусловлен в основном количеством, качеством растворенного белка и температурой. Влияние других компонентам сыворотки крови на коэффициент преломления значительно меньше. Определение коэффициента преломления проводят с помощью рефрактометров.
РАСЧЕТ: Определив показатель преломления по таблице, вычисляют процент содержания белка в сыворотке крови, для перехода к единицам системы СИ (г/л), результат следует умножить на 10.
НОРМА: содержание общего белка в плазме (сыворотке) крови здорового человека составляет 6.5-8.5 % или 65-85 г/л.
ПРИНЦИП МЕТОДА
Тест основан на реакции креатинина с пикратом натрия, как описано Яффе. Креатинин реагирует с
щелочным пикратом, формируя красный комплекс. Для измерения выбирается временной интервал с
отсутствием влияния других компонентов сыворотки. Изменение оптической плотности образующегося
комплекса пропорционально концентрации креатинина в пробе.
КЛИНИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ
Креатинин является результатом разрушения креатина, компонента мышц, который может трансформироваться в АТФ, она является источником энергии для клеток. Продукция креатинина зависит
от объема мышечной массы, варьирует незначительно, и уровни обычно очень стабильны.
Креатинин выделяется почками. С развитием почечной недостаточности происходит накопление в
крови мочевины, креатинина и мочевой кислоты. Повышение уровня креатинина может означать почечную
недостаточность. Клинический диагноз не должен ставиться по результатам одного теста,
он должен базироваться на совокупности клинических и других лабораторных данных.
Повышение значений: Физическая нагрузка. Акромегалия, гигантизм.Сахарный диабет. Инфекции.Гипотиреоз. Мясная пища. Увеличенный сердечный выброс. Беременность.Ожоги.Отравление окисью углерода.Белковая диета. Повышенный метаболизм. Анемии.
Снижение значений: Гипертиреоз. Анемии. Паралич, мышечная дистрофия, заболевания с уменьшением мышечной массы (например, нейрогенная атрофия, полимиозит и т.п.). Воспалительные и метаболические заболевания с вовлечением мышц. Развернутая стадия заболеваний почек. Лейкоз.Вегетарианская пища. Креатинин снижается в моче, оттекающей от почки со стороны стеноза почечной артерии.
Мужчины: 7,1-17,7 ммоль/сут
Количественное определение активности амилазы мочи по Вольгемуту
ПРИНЦИП МЕТОДА: Определение активности амилазы в биологических жидкостях (моча, ликвор, слюна, сыворотка крови) основано на определении минимальной активности (количества) фермента, катализирующего в стандартных условиях гидролиз добавленного крахмала. Амилазная активность мочи выражается количеством мл крахмала, которое расщепляется ферментом, содержащимся в 1 мл неразведенной мочи, при температуре 45ºC за 15 минут.
Расчет: Предположим, что полный гидролиз крахмала произошел в первых 4-х пробирках. В четвертой пробирке (где разведение мочи 1:16), 1/16 мл мочи гидролизует 2 мл 0,1% крахмала, значит 1 мл неразведенной мочи расщепит 32 мл 0,1% крахмала. Следовательно, активность амилазы мочи равна 32 единицы. В норме активность амилазы мочи равна 16-64 единицы.
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; Нарушение авторского права страницы
Амилаза в биохимическом анализе крови
Желудочно-кишечный тракт человека работает слаженно и гармонично благодаря целому ряду присутствующих в нем пищеварительных ферментов. Почетное место среди них занимает энзим амилаза. В литературе можно встретить синонимы этого термина — общая амилаза, амилаза сыворотки крови и др.
Что такое амилаза в биохимическом анализе крови
Амилаза является пищеварительным ферментом и бывает трех типов — альфа, бета и гамма. У человека присутствует альфа и гамма тип амилазы. Диагностическую значимость имеет альфа-амилаза, так как повышение ее уровня в циркулирующей крови указывает на ряд заболеваний. Альфа-амилаза представлена панкреатической и слюнной амилазой.
Панкреатическая амилаза является Р-типом и входит в состав панкреатического сока, слюнная амилаза является S-типом и входит в секрет слюнных желез. Амилаза является кальций/хлор-зависимым ферментом и активируется в присутствии ионов кальция и хлора.
Слюнной и панкреатической амилазам присущи свои функции. Первой в процесс пищеварения включается слюнная амилаза. Поступающие с пищей углеводы уже в ротовой полости частично подвергаются ее обработке. Далее пища поступает в желудок и двенадцатиперстную кишку, где встречается с панкреатической амилазой. По сути, слюнная амилаза подготавливает пищевой комок к панкреатической амилазе. В тонком кишечнике происходит основной процесс расщепления углеводов.
Функции альфа-амилазы — расщепление полисахаридов (крахмала, гликогена, инулина) до олигосахаридов. Почему именно в тонком кишечнике происходит основной процесс переваривания углеводов? Ответ прост: именно здесь есть все оптимальные условия для этого процесса, а именно: слабая щелочная среда и дополнительные пищеварительные ферменты, разъединяющие углеводные связи.
У деток активность амилазы низкая, так как все необходимы готовые «строительные материалы» они получают с молоком матери. С двух месяцев активность фермента начинает повышаться и достигает уровня таковой у взрослого к концу первого года, так как в пищевой рацион крохи вводятся прикормы. Выводится фермент из организма через почки с мочой (через мочевыделительную систему).
Виды амилазы
Несмотря на то, что клинический и диагностический интерес связан с альфа-амилазой, коснемся всех существующих типов этого энзима.
- Альфа амилаза — фермент, который делится на два вида — секретируемую и несекретируемую амилазу. Проще говоря, первый вид циркулирует в организме, так как выделяется в кровь. Поэтому уровень фермента можно измерить в крови. Второй вид является внутриклеточным и не выходит в кровоток. Внутриклеточная амилаза помогает расщеплять полисахариды до декстринов. Секретируемая амилаза представлена двумя типами. 40 процентов циркулирующего в крови фермента выделяется клетками поджелудочной железы. 60 процентов составляет слюнная амилаза. Кроме панкреатической и слюнной желез, фермент секретируется слизистой тонкого и толстого кишечника, яичниками, маточными трубами, печенью.
- Бета тип — фермент, который встречается у растений, грибов и бактерий. Благодаря ему плодовый крахмал расщепляется на сахар, и этим объясняется сладкий вкус спелых плодов. Хотя этот тип не имеет прямого отношения к физиологии человека, он широко изучается в научноклинических лабораториях. Фермент, участвующий в обмене полисахаридов, помогает получить ценную информацию в изучении гликогенозов. Данная группа включает наследственные заболевания, в основе которых лежит нарушение функционирования ферментов, участвующих в синтезе и расщеплении гликогена.
- Гамма тип — глюкоамилаза. Данный вид амилазы полностью расщепляет гликоген и крахмал до глюкозы. Гамма-амилаза присутствует в организме человека и представлена двумя типами: кислой и нейтральной амилазой. Кислая локализуется в лизосомах, нейтральная — в микросомах и гиалоплазме клеток. Способность гамма-амилазы расщеплять гликоген позволяет ее использовать в лечении гликогенозов. Введение данного фермента в организм приводит к важному терапевтическому эффекту — уменьшению количества гликогена в жизненно важных органах — печени, сердце и др.
Показания к проведению теста
Концентрация уровня амилазы возрастает или падает при патологических изменениях в поджелудочной, слюнной железах, кишечнике, печени, желудке. Так как фермент выводится почками, то параллельно с кровью пациенту рекомендуется сдавать анализ мочи. Пациент может быть направлен на забор крови для определения уровня амилазы в следующих случаях:
- дифференциальная диагностика боли в животе;
- острый и хронический панкреатит;
- камни в панкреатических протоках;
- новообразования протоков;
- кисты поджелудочной железы;
- воспаление околоушной слюнной железы — паротит;
- острый перитонит;
- сахарный диабет;
- воспаление желчного пузыря (холецистит);
- почечная недостаточность;
- кишечная непроходимость;
- пониженная выработка амилазы в организме;
- рак яичников;
- рак легких;
- хронический алкоголизм;
- прободная язва желудка;
- разрыв аневризмы аорты;
- инфаркт миокарда;
- тиреотоксикоз;
- отравление опиатами;
- эктопическая беременность.
Подготовка к тесту
Для определения уровня амилазы производится забор венозной крови. Исследование проводится натощак. Как и при большинстве лабораторных тестов, пациент должен быть минимально подготовлен к исследованию. Подготовка не требует особых усилий и времени. Важно помнить следующее:
- никакого алкоголя;
- исключить жареную и острую пищу накануне;
- с утра нельзя пить чай и кофе, допускается обычная питьевая вода;
- не рекомендовано проводить забор крови сразу после некоторых диагностических процедур — флюорографии, рентгенографии, ультразвукового исследования, физиотерапевтических процедур;
- никаких лекарств в день сдачи теста. Особенно важно отменить следующие: каптоприл, фуросемид, ибупрофен, оральные контрацептивы, кортикостероиды, наркотические анальгетики;
- нельзя курить перед тестом;
- исключить утренние занятия спортом;
- отменить накануне баню и сауну;
- 15-тиминутный отдых перед процедурой.
Повышение активности амилазы наблюдается в первые 12 часов. Важный момент состоит в том, что амилаза не имеет своего «золотого стандарта». Концентрация ее в крови может значительно колебаться в течение суток. Каждая лаборатория имеет свои показатели в зависимости от того, какими диагностическими методами проводится определение концентрации фермента. Нормальными значениями амилазы в крови у лиц младше 50 лет являются следующие:
- Общая альфа-амилаза — в сыворотке или плазме крови до 100 единиц на литр;
- Панкреатическая амилаза — в сыворотке или плазме крови до 53 единиц на литр.
После 50-летнего рубежа диапазон допустимых значений — от 25 до 120 единиц на литр.
У детей первого года жизни лабораторные показатели отличаются. Диапазон нормальных значений — от 5 до 65 единиц на литр.
Амилаза при беременности
Отдельно стоит вопрос об уровне альфа-амилазы при внематочной (эктопической) беременности. Если плодное яйцо прикрепилось к эндометрию в матке, тогда уровень амилазы не отличается от таковых до беременности. Повышение или понижение концентрации показателя может иметь место при вышеперечисленных состояниях. Если произошла имплантация плодного яйца в маточной трубе или яичнике, то уровень показателя возрастает примерно в 8 раз. Это связано с тем, что маточные трубы и яичники начинают активно секретировать данный фермент.
Амилаза
α‑Амилаза (диастаза, 1,4‑a‑D‑глюкангидролаза, КФ 3.2.1.1.) катализирует гидролиз α‑1,4‑глюкозидных связей крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов до мальтозы, декстринов и других полимеров. Молекулярная масса фермента около 48000 Д. В состав молекулы входит атом кальция, который не только активирует фермент, но и защищает его от действия протеиназ, активность амилазы возрастает при влиянии ионов хлора. В крови она представлена двумя изоферментами: панкреатическим — P‑тип и слюнным — S‑тип, каждый из которых делится на несколько фракций. Изофермент S‑типа составляет в целом 45‑70% (в среднем 57%), остальное приходится на долю P‑типа. Оба изофермента имеют почти идентичные каталитические и иммунологические свойства, незначительно отличаются по электрофоретической подвижности, но хорошо разделяются при гель‑фильтрации на ДЭАЭ‑сефадексе. Существует также макроамилаза, которая не выделяется почками, но может встречаться в сыворотке крови в норме (около 1 % здоровых людей) и патологии (2,5 %).
Высокая активность амилазы наблюдается в околоушной и поджелудочной железах. Вместе с тем, ее активность, хотя и намного ниже, обнаруживается в толстом и тонком кишечнике, скелетных мышцах, печени, почках, легких, фаллопиевых трубах, жировой ткани. В крови фермент связан как с белками плазмы крови, так и с форменными элементами. Активность фермента одинакова у мужчин и у женщин и не зависит от характера принимаемой пищи и времени суток.
Существующие методы изучения активности a‑амилазы в биологических жидкостях делятся на две большие группы:
1. Сахарифицирующие (редуктометрические), основанные на исследовании образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы.
2. Амилокластические , базирующиеся на определении остатка нерасщепленного крахмала:
- по степени интенсивности его реакции с йодом. Эти методы более чувствительны и специфичны, но точность их во многом зависит от качества крахмала и оптимизации условий определения.
- по вязкости суспензии крахмала, не отличаются высокой точностью и сейчас не применяются.
3. Методы с применением хромогенных субстратов –– основаны на использовании комплексов субстрат‑краситель, которые под действием α‑амилазы распадаются с образованием водорастворимого красителя.
4. Методы, основанные на сопряженных ферментативных реакциях :
Крахмал + Н2О Мальтоза + Мальтотриоза + Декстрин
Мальтоза + Н2О 2 Глюкоза
Глюкоза + АТФ Глюкозо‑6‑Ф + АТФ
Глюкозо‑6‑Ф+НАДФ Глюконат‑6‑Ф + НАДФН
Активность фермента устанавливается по скорости накопления НАДФН.
В качестве унифицированных утверждены два амилокластических метода: Каравея (со стойким крахмальным субстратом) и Смита‑Роэ.
Определение активности амилазы с окрашенным
субстратом по набору фирмы «Lachema»
Принцип
α‑Амилаза катализирует гидролиз нерастворимого цветного крахмального субстрата с образованием синего, растворимого в воде красителя. Количество освобожденного красителя пропорционально каталитической активности фермента.
Нормальные величины
Сыворотка | указанный метод | 2,3‑5,8 мккат/л |
по Каравею | 12‑32 мг/с·л | |
по Смиту‑Рое | 4,4‑8,3 мг/с·л | |
У новорожденных значения активности ниже в 2‑5 раз. | ||
Моча | указанный метод | 16,6‑33,3 мккат/л |
по Каравею или Смиту‑Рое | Завышение результатов наблюдается при стрессовых состояниях, при сокращении сфинктера Одди под воздействием, например, наркотических анальгетиков, сниженные результаты получаются при использовании оксалата и цитрата. |
Клинико‑диагностическое значение
Повышение активности фермента происходит главным образом при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и моче возрастает в 10‑30 раз. Гиперамилаземия наступает в начале заболевания, достигает максимума к 12‑24 ч, затем снижается и приходит к норме на 2‑6 день. Однако при тотальном панкреонекрозе может не отмечаться повышение активности амилазы. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, диабетическом кетоацидозе, некоторых опухолях легких и яичников, поражении слюнных желез. Выявление повышенного количества изоферментов P‑ или S‑типа не патогномонично для какого‑либо заболевания.
Низкие уровни фермента в сыворотке крови не имеют существенного значения.